Metabolism is all the chemical reactions in a cell/body. Anabolism builds big molecules from small ones (needs energy); catabolism breaks big molecules into small ones (releases energy). Both run all the time.
Enzymes are biological catalysts — usually proteins — that speed up chemical reactions without being used up themselves. Without enzymes, most body reactions would be far too slow for life. Example: amylase digests starch; pepsin digests proteins.
میٹابولزم خلیے/جسم میں تمام کیمیائی تعاملات ہیں۔ اینابولزم چھوٹے سالمات سے بڑے سالمات بناتا ہے (توانائی چاہیے)؛ کیٹابولزم بڑے سالمات کو چھوٹوں میں توڑتا ہے (توانائی خارج)۔ دونوں ہر وقت جاری رہتے ہیں۔
انزائمز حیاتیاتی کیٹالسٹ ہیں — عام طور پر پروٹینز — جو کیمیائی تعاملات کو تیز کرتے ہیں بغیر خود ختم ہوئے۔ انزائمز کے بغیر جسم کے اکثر تعاملات زندگی کے لیے بہت سست ہوں گے۔ مثال: ایمیلیز نشاستہ ہضم کرتا ہے؛ پیپسن پروٹین ہضم کرتا ہے۔
An enzyme has an active site — a shape that fits only its substrate (the molecule it acts on), like a lock fits its key. Steps: (1) substrate fits into the active site → enzyme–substrate complex; (2) the reaction happens (substrate changed); (3) products leave; (4) the enzyme is free again, unchanged, ready for the next substrate.
Because the fit is specific, each enzyme works on only one (or few) substrates — e.g. amylase only on starch. This specificity is why the lock-and-key model is used. The induced fit model adds that the active site reshapes slightly when the substrate binds, gripping it better.
Some enzymes also need cofactors — non-protein helpers — to work fully. Inorganic cofactors are metal ions (e.g. zinc, magnesium). Organic cofactors are of two kinds: prosthetic groups bind tightly to the enzyme (e.g. the haem group, some vitamins), while coenzymes bind loosely (e.g. many vitamins, NAD and NADP). Enzymes working inside cells are intracellular (e.g. respiratory enzymes); those secreted outside are extracellular (e.g. digestive enzymes in the stomach cavity).
انزائم میں ایک ایکٹو سائٹ ہوتی ہے — ایک شکل جو صرف اس کے سبسٹریٹ (وہ سالمہ جس پر وہ عمل کرتا ہے) سے ملتی ہے، جیسے تالا اپنی چابی سے ملتا ہے۔ مراحل: (1) سبسٹریٹ ایکٹو سائٹ میں فٹ ہوتا ہے → انزائم–سبسٹریٹ کمپلیکس؛ (2) تعامل ہوتا ہے (سبسٹریٹ تبدیل)؛ (3) مصنوعات نکل جاتی ہیں؛ (4) انزائم دوبارہ آزاد، بغیر تبدیلی، اگلے سبسٹریٹ کے لیے تیار۔
فٹ مخصوص ہونے کی وجہ سے ہر انزائم صرف ایک (یا چند) سبسٹریٹس پر کام کرتا ہے — مثلاً ایمیلیز صرف نشاستے پر۔ اسی خصوصیت کی وجہ سے لاک اور کی ماڈل استعمال ہوتا ہے۔ انڈیوسڈ فٹ ماڈل یہ اضافہ کرتا ہے کہ سبسٹریٹ جڑنے پر ایکٹو سائٹ تھوڑی شکل بدل کر اسے بہتر پکڑتی ہے۔
بعض انزائمز کو مکمل کام کے لیے کوفیکٹرز — غیر پروٹین مددگار — چاہیے۔ غیر نامیاتی کوفیکٹرز دھاتی آئنز ہیں (مثلاً زنک، میگنیشیم)۔ نامیاتی کوفیکٹرز دو قسم کے ہیں: پروسٹیٹک گروپس انزائم سے مضبوطی سے جڑتے ہیں (مثلاً ہیم گروپ، بعض وٹامنز)، جبکہ کواینزائمز ڈھیلے جڑتے ہیں (مثلاً کئی وٹامنز، این اے ڈی اور این اے ڈی پی)۔ خلیوں کے اندر کام کرنے والے انزائمز انٹرا سیلولر ہیں (مثلاً تنفسی انزائمز)؛ باہر خارج ہونے والے ایکسٹرا سیلولر ہیں (مثلاً معدے کی گہا میں ہاضم انزائمز)۔
Temperature: activity rises with temperature up to an optimum (about 37 °C in humans), then falls fast because the enzyme denatures (its shape is destroyed) at high temperature. pH: each enzyme has an optimum pH (pepsin ~pH 2 in the stomach; trypsin ~pH 8 in the intestine); wrong pH changes the active-site shape.
Substrate concentration: more substrate → faster reaction, until all active sites are full (saturation), then no further rise. Enzyme concentration: more enzyme → faster reaction (more active sites available).
درجہ حرارت: سرگرمی درجہ حرارت کے ساتھ آپٹیمم (انسانوں میں تقریباً 37 ڈگری سینٹی گریڈ) تک بڑھتی ہے، پھر تیزی سے گرتی ہے کیونکہ زیادہ درجہ حرارت پر انزائم ڈی نیچر ہو جاتا ہے (اس کی شکل تباہ)۔ پی ایچ: ہر انزائم کی آپٹیمم پی ایچ ہوتی ہے (پیپسن ~پی ایچ 2 معدے میں؛ ٹرپسن ~پی ایچ 8 آنت میں)؛ غلط پی ایچ ایکٹو سائٹ کی شکل بدل دیتی ہے۔
سبسٹریٹ کی مقدار: زیادہ سبسٹریٹ → تیز تعامل، یہاں تک کہ تمام ایکٹو سائٹس بھر جائیں (سیچوریشن)، پھر مزید اضافہ نہیں۔ انزائم کی مقدار: زیادہ انزائم → تیز تعامل (زیادہ ایکٹو سائٹس دستیاب)۔
Inhibitors are molecules that slow or stop enzymes. Competitive inhibitors look like the substrate and block the active site (they compete for it) — adding more substrate can overcome them. Non-competitive inhibitors bind elsewhere on the enzyme and change its shape, so the substrate no longer fits — adding more substrate does not help.
Inhibition is useful: many medicines work by inhibiting enzymes (e.g. some antibiotics and drugs), and cells use inhibition to control their own pathways (feedback inhibition).
انہیبیٹرز وہ سالمات ہیں جو انزائمز کو سست یا روکتے ہیں۔ کمپیٹیٹو انہیبیٹرز سبسٹریٹ جیسے نظر آتے ہیں اور ایکٹو سائٹ کو بلاک کرتے ہیں (اس کے لیے مقابلہ کرتے ہیں) — زیادہ سبسٹریٹ ان پر قابو پا سکتا ہے۔ نان کمپیٹیٹو انہیبیٹرز انزائم پر کہیں اور جڑتے ہیں اور اس کی شکل بدل دیتے ہیں، اس لیے سبسٹریٹ فٹ نہیں ہوتا — زیادہ سبسٹریٹ مدد نہیں کرتا۔
روک تھام مفید ہے: کئی ادویات انزائمز کو روک کر کام کرتی ہیں (مثلاً بعض اینٹی بائیوٹکس اور دوائیں)، اور خلیے اپنے راستوں کو کنٹرول کرنے کے لیے روک تھام استعمال کرتے ہیں (فیڈ بیک انہیبیشن)۔
1. Primarily, all enzymes are:
Answer: (b) Proteins — جواب: پروٹینز
2. Which best defines an enzyme?
Answer: (c) A protein that speeds up reactions — جواب: ایک پروٹین جو تعاملات تیز کرتا ہے
3. What can happen if an enzyme is exposed to temperature higher than its optimal temperature?
Answer: (b) Enzyme's shape will change, potentially reducing its activity — جواب: انزائم کی شکل بدل جائے گی، ممکنہ طور پر اس کی سرگرمی کم ہو جائے گی
4. Enzymes are specific in their action because:
Answer: (a) Their active sites fit specific substrates — جواب: ان کی ایکٹو سائٹس مخصوص سبسٹریٹس سے ملتی ہیں
5. Prosthetic groups are:
Answer: (d) Tightly bound to enzyme — جواب: انزائم سے مضبوطی سے جڑے ہوتے ہیں
6. How does increasing temperature affect enzyme activity?
Answer: (a) Increases activity to a point — جواب: ایک حد تک سرگرمی بڑھاتی ہے
7. How does a competitive inhibitor affect enzyme action?
Answer: (c) Attaches and blocks the active site — جواب: ایکٹو سائٹ سے جڑ کر اسے بلاک کرتا ہے
8. An enzyme works best at a pH of 7.4. It is placed in an acidic solution with a pH of 4.0. How will this affect the enzyme?
Answer: (a) The active site will be modified, reducing substrate binding — جواب: ایکٹو سائٹ تبدیل ہو جائے گی، سبسٹریٹ کا جڑنا کم ہو جائے گا
9. What is TRUE according to the induced fit model of enzyme action?
Answer: (a) Enzyme's active site changes shape to bind the substrate — جواب: انزائم کی ایکٹو سائٹ سبسٹریٹ سے جڑنے کے لیے شکل بدلتی ہے
10. What is TRUE about the optimum pH values of the enzymes of the digestive system?
Answer: (a) Pepsin works at low pH while trypsin works at high pH — جواب: پیپسن کم پی ایچ پر جبکہ ٹرپسن زیادہ پی ایچ پر کام کرتا ہے
Answer: Metabolism is all the biochemical reactions in living organisms. Anabolism builds large molecules from small ones (needs energy input, e.g. photosynthesis, protein synthesis); catabolism breaks large molecules into small ones (releases energy, e.g. respiration). Anabolism demands energy input. جواب: میٹابولزم جانداروں میں تمام حیاتیاتی کیمیائی تعاملات ہیں۔ اینابولزم چھوٹے سالمات سے بڑے سالمات بناتا ہے (توانائی چاہیے، مثلاً ضیائی تالیف، پروٹین بننا)؛ کیٹابولزم بڑے سالمات کو چھوٹوں میں توڑتا ہے (توانائی خارج، مثلاً تنفس)۔ اینابولزم کو توانائی کی ضرورت ہوتی ہے۔
Answer: An enzyme is a biological catalyst, usually a protein, that speeds up a biochemical reaction without being used up. In metabolism it makes reactions fast enough for life and controls which reactions happen. جواب: انزائم ایک حیاتیاتی کیٹالسٹ ہے، عام طور پر پروٹین، جو کیمیائی تعامل کو بغیر خود ختم ہوئے تیز کرتا ہے۔ میٹابولزم میں یہ تعاملات کو زندگی کے لیے کافی تیز کرتا ہے اور کنٹرول کرتا ہے کہ کون سے تعاملات ہوں۔
Answer: The active site is the region of the enzyme molecule where the substrate binds and catalysis happens. Its specific shape fits only its own substrate, which is why each enzyme is specific to one reaction. جواب: ایکٹو سائٹ انزائم کے سالمے کا وہ حصہ ہے جہاں سبسٹریٹ جڑتا ہے اور کیٹالائسس ہوتا ہے۔ اس کی مخصوص شکل صرف اپنے سبسٹریٹ سے ملتی ہے، اسی لیے ہر انزائم ایک تعامل کے لیے مخصوص ہے۔
Answer: Amylase–starch (amylase breaks down starch), or pepsin–protein (pepsin breaks down proteins in the stomach). جواب: ایمیلیز–نشاستہ (ایمیلیز نشاستہ توڑتا ہے)، یا پیپسن–پروٹین (پیپسن معدے میں پروٹین توڑتا ہے)۔
Answer: As substrate concentration rises, activity rises because more active sites are filled — until all sites are saturated, after which further substrate causes no more increase. جواب: سبسٹریٹ کی مقدار بڑھنے سے سرگرمی بڑھتی ہے کیونکہ زیادہ ایکٹو سائٹس بھر جاتی ہیں — یہاں تک کہ تمام سائٹس سیچوریٹ ہو جائیں، جس کے بعد مزید سبسٹریٹ سے اضافہ نہیں ہوتا۔
Answer: Pepsin works best at low pH (about pH 2, in the stomach); trypsin works best at high pH (about pH 8, in the small intestine). جواب: پیپسن کم پی ایچ پر بہترین کام کرتا ہے (تقریباً پی ایچ 2، معدے میں)؛ ٹرپسن زیادہ پی ایچ پر بہترین کام کرتا ہے (تقریباً پی ایچ 8، چھوٹی آنت میں)۔
Answer: Optimum temperature and pH are the values at which an enzyme works at its maximum rate. Below or above them activity falls; extremes denature the enzyme. جواب: آپٹیمم درجہ حرارت و پی ایچ وہ اقدار ہیں جن پر انزائم زیادہ سے زیادہ رفتار سے کام کرتا ہے۔ ان سے کم یا زیادہ پر سرگرمی گرتی ہے؛ انتہائیں انزائم کو ڈی نیچر کر دیتی ہیں۔
Answer: More enzyme means more active sites available, so the reaction rate increases (as long as substrate is available). جواب: زیادہ انزائم کا مطلب زیادہ ایکٹو سائٹس دستیاب ہیں، اس لیے تعامل کی رفتار بڑھتی ہے (جب تک سبسٹریٹ دستیاب ہو)۔
Answer: Non-competitive inhibitors — they bind to a site other than the active site and change the enzyme's shape, so the substrate no longer fits. جواب: نان کمپیٹیٹو انہیبیٹرز — وہ ایکٹو سائٹ کے علاوہ کسی جگہ جڑتے ہیں اور انزائم کی شکل بدل دیتے ہیں، اس لیے سبسٹریٹ فٹ نہیں ہوتا۔
Answer: Competitive inhibitors resemble the substrate and block the active site (competition; more substrate can overcome them). Non-competitive inhibitors bind elsewhere, change the enzyme's shape, and cannot be overcome by adding more substrate. جواب: کمپیٹیٹو انہیبیٹرز سبسٹریٹ جیسے ہوتے ہیں اور ایکٹو سائٹ بلاک کرتے ہیں (مقابلہ؛ زیادہ سبسٹریٹ ان پر قابو پا سکتا ہے)۔ نان کمپیٹیٹو انہیبیٹرز کہیں اور جڑتے ہیں، انزائم کی شکل بدل دیتے ہیں، اور زیادہ سبسٹریٹ سے ان پر قابو نہیں پایا جا سکتا۔
Answer: Enzymes are usually proteins; they are biological catalysts that speed up reactions without being used up; they are highly specific (one enzyme, one substrate/reaction); they work best at an optimum temperature and pH; they can be inhibited; some need cofactors; they work inside cells (intracellular) or outside (extracellular). جواب: انزائمز عام طور پر پروٹینز ہیں؛ یہ حیاتیاتی کیٹالسٹ ہیں جو تعاملات کو بغیر خود ختم ہوئے تیز کرتے ہیں؛ یہ بہت مخصوص ہیں (ایک انزائم، ایک سبسٹریٹ/تعامل)؛ یہ آپٹیمم درجہ حرارت و پی ایچ پر بہترین کام کرتے ہیں؛ انہیں روکا جا سکتا ہے؛ بعض کو کوفیکٹرز چاہیے؛ یہ خلیوں کے اندر (انٹرا سیلولر) یا باہر (ایکسٹرا سیلولر) کام کرتے ہیں۔
Answer: At low temperature molecules move slowly, so enzyme–substrate collisions are rare and activity is low (but the enzyme is not destroyed). At high temperature activity first rises, then the enzyme's shape breaks down — it denatures — the active site is lost and activity falls sharply and permanently. جواب: کم درجہ حرارت پر سالمات آہستہ حرکت کرتے ہیں، اس لیے انزائم–سبسٹریٹ ٹکراؤ کم ہوتے ہیں اور سرگرمی کم ہوتی ہے (لیکن انزائم تباہ نہیں ہوتا)۔ زیادہ درجہ حرارت پر سرگرمی پہلے بڑھتی ہے، پھر انزائم کی شکل ٹوٹ جاتی ہے — وہ ڈی نیچر ہو جاتا ہے — ایکٹو سائٹ ختم ہو جاتی ہے اور سرگرمی تیزی سے مستقل گر جاتی ہے۔
Answer: Each enzyme has an optimum pH at which its active site has the right shape and charge for its substrate. Changing the pH changes the charges on the enzyme, distorting the active site, so binding and catalysis fall. Extreme pH denatures the enzyme. Example: pepsin at pH 2, trypsin at pH 8. جواب: ہر انزائم کی آپٹیمم پی ایچ ہوتی ہے جس پر اس کی ایکٹو سائٹ کی شکل و چارج سبسٹریٹ کے لیے درست ہوتی ہے۔ پی ایچ بدلنے سے انزائم کے چارجز بدلتے ہیں، ایکٹو سائٹ بگڑ جاتی ہے، اس لیے جڑنا و کیٹالائسس گرتے ہیں۔ انتہائی پی ایچ انزائم کو ڈی نیچر کر دیتی ہے۔ مثال: پیپسن پی ایچ 2 پر، ٹرپسن پی ایچ 8 پر۔
Answer: Temperature (rises to optimum, then denaturation), pH (optimum pH per enzyme), substrate concentration (rises to saturation), enzyme concentration (more enzyme, faster rate), inhibitors (competitive and non-competitive), and cofactors (needed by some enzymes for full activity). جواب: درجہ حرارت (آپٹیمم تک بڑھتا ہے، پھر ڈی نیچریشن)، پی ایچ (ہر انزائم کی آپٹیمم پی ایچ)، سبسٹریٹ کی مقدار (سیچوریشن تک بڑھتا ہے)، انزائم کی مقدار (زیادہ انزائم، تیز رفتار)، انہیبیٹرز (کمپیٹیٹو و نان کمپیٹیٹو)، اور کوفیکٹرز (بعض انزائمز کو مکمل سرگرمی کے لیے چاہیے)۔
Answer: Lock-and-Key: the active site has a fixed shape that exactly fits the substrate, like a lock fits its key; the enzyme does not change shape. Induced Fit: the active site is flexible — when the substrate binds, the active site reshapes slightly to grip it better, then catalysis happens. Both explain specificity; induced fit explains why binding improves fit. جواب: لاک اور کی: ایکٹو سائٹ کی مقررہ شکل سبسٹریٹ سے بالکل ملتی ہے، جیسے تالا اپنی چابی سے ملتا ہے؛ انزائم شکل نہیں بدلتا۔ انڈیوسڈ فٹ: ایکٹو سائٹ لچکدار ہے — سبسٹریٹ جڑنے پر ایکٹو سائٹ تھوڑی شکل بدل کر اسے بہتر پکڑتی ہے، پھر کیٹالائسس ہوتا ہے۔ دونوں خصوصیت کی وضاحت کرتے ہیں؛ انڈیوسڈ فٹ بتاتا ہے کہ جڑنا فٹ کو بہتر کیوں کرتا ہے۔
1. Metabolism and What Enzymes Are: Metabolism is all the chemical reactions in a cell/body. 2. Mechanism of Enzyme Action — Lock and Key: An enzyme has an active site — a shape that fits only its substrate (the molecule it acts on), like a lock fits its key. 3. Factors Affecting Enzyme Activity: Temperature: activity rises with temperature up to an optimum (about 37 °C in humans), then falls fast because the enzyme denatures (its shape is destroyed) at high temperature. 4. Enzyme Inhibition: Inhibitors are molecules that slow or stop enzymes.
Topics in this chapter:
Revision guidance: پہلے Metabolism and What Enzymes Are, Mechanism of Enzyme Action — Lock and Key, Factors Affecting Enzyme Activity, Enzyme Inhibition کو سمجھ کر یاد کرو; پھر exercise کے سوالات بغیر دیکھے خود حل کرو اور answers سے ملاؤ.
میٹابولزم اور انزائمز کیا ہیں؟: میٹابولزم خلیے/جسم میں تمام کیمیائی تعاملات ہیں۔ انزائم کے عمل کا طریقہ — لاک اور کی: انزائم میں ایک ایکٹو سائٹ ہوتی ہے — ایک شکل جو صرف اس کے سبسٹریٹ (وہ سالمہ جس پر وہ عمل کرتا ہے) سے ملتی ہے، جیسے تالا اپنی چابی سے ملتا ہے۔ انزائم کی سرگرمی پر اثر انداز ہونے والے عوامل: درجہ حرارت: سرگرمی درجہ حرارت کے ساتھ آپٹیمم (انسانوں میں تقریباً 37 ڈگری سینٹی گریڈ) تک بڑھتی ہے، پھر تیزی سے گرتی ہے کیونکہ زیادہ درجہ حرارت پر انزائم ڈی نیچر ہو جاتا ہے (اس کی شکل تباہ)۔ انزائم کی روک تھام: انہیبیٹرز وہ سالمات ہیں جو انزائمز کو سست یا روکتے ہیں۔
دہرائی کی رہنمائی: پہلے میٹابولزم اور انزائمز کیا ہیں؟، انزائم کے عمل کا طریقہ — لاک اور کی، انزائم کی سرگرمی پر اثر انداز ہونے والے عوامل، انزائم کی روک تھام سمجھ کر یاد کریں، پھر مشق کے سوالات خود حل کریں اور جوابات سے ملائیں۔
Chapter-wise tests, fresh random papers اور instant score کے لیے PunjabTest.com کا میں test section دیکھو:
PunjabTest.com — Complete Guide Book • Class 9 Biology, Chapter 7 (Session 2026–27) • English + Urdu